Endogenous Synthesis of Collagen and its Relation to Aging: A Systematic Review / Síntese Endógena do Colágeno e sua Relação com o Envelhecimento: Uma Revisão Sistemática

Autores

  • Pedro Walisson Gomes Feitosa Gomes Feitosa Universidade Federal do Cariri
  • Jorge Lucas de Sousa Moreira Universidade Federal do Cariri, UFCA, Brasil.
  • Lucas Lima da Silva Universidade Federal do Cariri, UFCA, Brasil
  • Bruno Farias Oliveira Universidade Federal do Cariri, UFCA, Brasil
  • José Arinelson da Silva Universidade Federal do Cariri, UFCA, Brasil
  • Sandy Soares Alves Pinto Faculdade de Medicina Estácio de Juazeiro do Norte
  • Lívia Luiza Ferreira da Costa Faculdade de Medicina Estácio de Juazeiro do Norte
  • Sally de França Lacerda Pinheiro Faculdade de Medicina da Universidade Federal do Cariri

DOI:

https://doi.org/10.14295/idonline.v16i60.3442

Resumo

Abstract:The aim of the study was to carry out a systematic review of the literature on the interrelation between the production of endogenous collagen and the mechanisms of human aging. The methods involved Systematic search on the electronic database PubMed and Scopus in order to select published articles on the endogenous synthesis of collagen and the molecular cascades responsible for aging, following the items of the Guidelines for Systematic Reviews and Meta-analysis (PRISMA).  As for the results, 885 articles were identified in the searched databases (858 in PUBMED and 27 in SCOPUS). After exclusion by abstract and title, 62 articles were selected for analysis of the full text. At the end, 13 articles were chosen as relevant to compose the qualitative synthesis. The articles pointed out that collagen synthesis occurs in processes of regeneration and formation of embryonic tissue. Regarding the relationship between such production and aging, advancing age reduces the mechanical strength of fibroblasts due to the accumulation of fragments of collagen fibers in the intercellular spaces, as well as being associated with alterations in the proportions of type 1 and type 3 collagen levels. Collagen synthesis may still be susceptible to interference of environmental and genetic factors, such as nutrition, hormone levels, UV radiation and mutations. Finally, hydrolyzed collagen (HC) supplementation was associated mainly with maintaining skin health. Conclusions are that the synthesis and molecular levels of collagen are modified due to aging. In this context, environmental and genetic factors are also active in modifying these levels and production. To mitigate some effects of the skin aging process, hydrolyzed collagen supplementation is being indicated as effective.

Keywords: human aging, collagen; endogenous synthesis.

 

Resumo: O objetivo do estudo foi realizar uma revisão sistemática da literatura sobre a inter-relação entre a produção de colágeno endógeno e os mecanismos do envelhecimento humano. Os métodos envolveram busca sistemática na base de dados eletrônica PubMed e Scopus para selecionar artigos publicados sobre a síntese endógena de colágeno e as cascatas moleculares responsáveis pelo envelhecimento, seguindo os itens do Guidelines for Systematic Reviews and Meta-analysis (PRISMA). Quanto aos resultados, foram identificados 885 artigos nas bases de dados pesquisadas (858 na PUBMED e 27 na SCOPUS). Após exclusão por resumo e título, 62 artigos foram selecionados para análise do texto completo. Ao final, 13 artigos foram escolhidos como relevantes para compor a síntese qualitativa. Os artigos apontaram que a síntese de colágeno ocorre em processos de regeneração e formação do tecido embrionário. Quanto à relação entre tal produção e o envelhecimento, o avanço da idade reduz a resistência mecânica dos fibroblastos devido ao acúmulo de fragmentos de fibras colágenas nos espaços intercelulares, além de estar associado a alterações nas proporções dos níveis de colágeno tipo 1 e tipo 3. A síntese de colágeno ainda pode ser suscetível à interferência de fatores ambientais e genéticos, como nutrição, níveis hormonais, radiação UV e mutações. Por fim, a suplementação de colágeno hidrolisado (HC) foi associada principalmente à manutenção da saúde da pele. As conclusões são que a síntese e os níveis moleculares de colágeno são modificados devido ao envelhecimento. Nesse contexto, fatores ambientais e genéticos também atuam na modificação desses níveis e produção. Para mitigar alguns efeitos do processo de envelhecimento da pele, a suplementação de colágeno hidrolisado está sendo indicada como eficaz.

Palavras-chave: envelhecimento humano, colágeno; síntese endógena.

Downloads

Não há dados estatísticos.

Biografia do Autor

Pedro Walisson Gomes Feitosa Gomes Feitosa, Universidade Federal do Cariri

[1] Acadêmico de Medicina pela Universidade Federal do Cariri. [email protected];

 

Jorge Lucas de Sousa Moreira, Universidade Federal do Cariri, UFCA, Brasil.

2 2 Acadêmico de Medicina da Universidade Federal do Cariri, UFCA, Brasil. [email protected];

Lucas Lima da Silva, Universidade Federal do Cariri, UFCA, Brasil

Acadêmico de Medicina pela Universidade Federal do Cariri;

Bruno Farias Oliveira, Universidade Federal do Cariri, UFCA, Brasil

Acadêmico de Medicina pela Universidade Federal do Cariri;

José Arinelson da Silva, Universidade Federal do Cariri, UFCA, Brasil

Acadêmico de Medicina pela Universidade Federal do Cariri;

Sandy Soares Alves Pinto, Faculdade de Medicina Estácio de Juazeiro do Norte

3 Acadêmica de Medicina. Faculdade de Medicina Estácio de Juazeiro do Norte, ESTÁCIO/Juazeiro do Norte -CE. Brasil;

Lívia Luiza Ferreira da Costa, Faculdade de Medicina Estácio de Juazeiro do Norte

Acadêmica de Medicina. Faculdade de Medicina Estácio de Juazeiro do Norte, ESTÁCIO/Juazeiro do Norte -CE. Brasil;

Sally de França Lacerda Pinheiro, Faculdade de Medicina da Universidade Federal do Cariri

4 Professora de Biologia Celular e Molecular da Faculdade de Medicina da Universidade Federal do Cariri. Possui graduação em Odontologia pela Universidade Federal do Ceará (1998), especialização em Implantodontia Oral pela Acadêmia Cearense de Odontologia (2001), mestrado em Biologia Oral, Osteo-articular e Biomateriais pela Universidade Paris-Descartes (2004) e doutorado em Ciências da Saúde pela Universidade Paris-Descartes Docente na Faculdade de Medicina da Universidade Federal do Cariri. [email protected].

Referências

Canty, E.G.; Kadler, K.E. (2005). Procollagen trafficking, processing and fibrillogenesis. J Cell Sci.; v. 118, p. 1341–53.

Wilson, S. L.; Guilbert, M.; Sulé-Suso, J.; Torbet, J.; Jeannesson, P.; Sockalingum, G. D.; Yang, Y. (2012). The effect of collagen ageing on its structure and cellular behaviour. Dynamics and Fluctuations in Biomedical Photonics IX.; v. 8222, p. 822210-20.

Verzijl, N.; DeGroot, J.; Thorpe, S.R. (2000). Effect of collagen turnover on the accumulation of advanced glycation end products. J Biol Chem.; v. 275, p. 39027–1.

Li, Y.; Lei, D.; Swindell, W. R.; Xia, W.; Weng, S.; Fu, J.; Fisher, G. J. (2015). Age-Associated Increase in Skin Fibroblast–Derived Prostaglandin E 2 Contributes to Reduced Collagen Levels in Elderly Human Skin. Journal of Investigative Dermatology.; v. 135, n. 9, p. 2181–88.

Fisher, G.J.; Varani, J.; Voorhees, J.J. (2008). Looking older: fibroblast collapse and therapeutic implications. Arch Dermatol.; v. 144, p. 666–72.

Hegedus, L.; Cho, H.; Xie, X. (2008). Additional MDA-MB-231 breast cancer cell matrix metalloproteinases promote invasiveness. J Cell Physiol.; v. 216, p. 480–85.

Malik, N. S.; Meek, K. M. (1996). Vitamins and Analgesics in the Prevention of Collagen Ageing. Age and Ageing.; v. 25, n. 4, p. 279–284.

Frey, J. (2004). Collagen, ageing and nutrition. Clinical Chemistry and Laboratory Medicine.; v. 42, n. 1, p. 9–12.

Wang, C.; Rong, Y.; Ning, F.; Zhang, G. (2011). The content and ratio of type I and III collagen in skin differ with age and injury. African Journal of Biotechnology.; v. 10, n. 13, p. 2524-29.

Verdier-Sevrain, S.; Bonte, F.; Gilchrest, B. (2006). Biology of estrogens in skin: implications for skin aging. Experimental Dermatology.; v. 15, n. 2, p. 83–94.

Albaugh, V. L.; Mukherjee, K.; Barbul, A. (2017). Proline Precursors and Collagen Synthesis: Biochemical Challenges of Nutrient Supplementation and Wound Healing. J Nutr.; v. 147, n. 11, p. 2011-17.

Lahmann, C.; Bergemann, J.; Harrison, G.; Young A.R. (2001). Matrix metalloproteinase-1 and skin ageing in smokers. Lancet.; v. 357, p.935-36.

Freitas-Rodríguez, S., Folgueras, A. R., & López-Otín, C. (2017). The role of matrix metalloproteinases in aging: Tissue remodeling and beyond. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research.; v.1864, n. 11, p. 2015–25.

Farage, M. A.; Miller, K. W.; Elsner, P.; Maibach, H. I. (2008). Intrinsic and extrinsic factors in skin ageing: a review. International Journal of Cosmetic Science.; v. 30, n. 2, p. 87–95.

Vestergaard, P.; Jørgensen, J. O. L.; Olesen, J. L.; Bosnjak, E.; Holm, L.; Frystyk, J.; Hansen, M. (2012). Local administration of growth hormone stimulates tendon collagen synthesis in elderly men. Journal of Applied Physiology.; v. 113, n. 9, p. 1432–38.

Hansen, M.; Boesen, A.; Holm, L.; Flyvbjerg, A.; Langberg, H.; Kjaer, M. (2012). Local administration of insulin-like growth factor-I (IGF-I) stimulates tendon collagen synthesis in humans. Scand J Med Sci Sports.; v. 23, n. 5, p. 614-9.

Yin, L.; Morita, A.; Tsuji, T. (2000). Alterations of extracellular matrix induced by tobacco smoke extract. Arch Dermatol Res.; v. 292, n. 4, p.188–94.

Knuutinen, A.; Kokkonen, N.; Risteli, J.; Vahakangas, K.; Kallioinen, M.; Salo, T.; (2002). Oikarinen, A. Smoking affects collagen synthesis and extracellular matrix turnover in human skin. British Journal of Dermatology.; v. 146, n. 4, p. 588–94.

Mienaltowski, M., & Birk, D. (2013). Structure, Physiology, and Biochemistry of Collagens. Advances In Experimental Medicine And Biology, 5-29. doi: 10.1007/978-94-007-7893-1_2

Oba, C., Ito, K., Ichikawa, S., Morifuji, M., Nakai, Y., Ishijima, T., Abe, K. and Kawahata, K., (2015). Effect of orally administered collagen hydrolysate on gene expression profiles in mouse skin: a DNA microarray analysis. Physiological Genomics, 47(8), pp.355-363.

Lim, J., Grafe, I., Alexander, S., & Lee, B. (2017). Genetic causes and mechanisms of Osteogenesis Imperfecta. Bone.; v. 102, p. 40–49.

Chen, A., Fertala, A., Abboud, J., Wang, M., Rivlin, M. and Beredjiklian, P., (2018). The Molecular Basis of Genetic Collagen Disorders and Its Clinical Relevance. The Journal of Bone and Joint Surgery, 100(11), pp.976-986.

Proksch, E., Segger, D., Degwert, J., Schunck, M., Zague, V. and Oesser, S., (2014). Oral Supplementation of Specific Collagen Peptides Has Beneficial Effects on Human Skin Physiology: A Double-Blind, Placebo-Controlled Study. Skin Pharmacology and Physiology, 27(1), pp.47-55.

Zague, V., de Freitas, V., Rosa, M., de Castro, G., Jaeger, R. and Machado-Santelli, G., (2011). Collagen Hydrolysate Intake Increases Skin Collagen Expression and Suppresses Matrix Metalloproteinase 2 Activity. Journal of Medicinal Food, 14(6), pp.618-624.

Guillerminet, F., Fabien-Soulé, V., Even, P., Tomé, D., Benhamou, C., Roux, C. and Blais, A., (2011). Hydrolyzed collagen improves bone status and prevents bone loss in ovariectomized C3H/HeN mice. Osteoporosis International, 23(7), pp.1909-1919.

shig, E. and Fanaro, G., (2016). Collagen supplementation as a complementary therapy for the prevention and treatment of osteoporosis and osteoarthritis: a systematic review. Revista Brasileira de Geriatria e Gerontologia, 19(1), pp.153-164.

Shigemura, Y., Kubomura, D., Sato, Y. and Sato, K., (2014). Dose-dependent changes in the levels of free and peptide forms of hydroxyproline in human plasma after collagen hydrolysate ingestion. Food Chemistry, 159, pp.328-332.

Silva, T., Penna, A.; (2012). Colágeno: Características químicas e propriedades funcionais. Revista Instituto Adolfo Lutz, 71(3), pp. 530-539

Hudson DM, Archer M, King KB, Eyre DR. (2018) Glycation of type I collagen selectively targets the same helical domain lysine sites as lysyl oxidase–mediated cross-linking. Journal of Biological Chemistry [Internet]. ;293(40):15620–7. Disponível em: http://dx.doi.org/10.1074/jbc.RA118.004829

Holmes, D. F., Lu, Y., Starborg, T., & Kadler, K. E. (2018). Collagen Fibril Assembly and Function. Current topics in developmental biology, 130, 107–142. https://doi.org/10.1016/bs.ctdb.2018.02.004

United Nations, Department of Economic and Social Affairs, Population Division (2015). World Population Prospects: The 2015 Revision, Key Findings and Advance Tables. Working Paper No. ESA/P/WP.241.

Sorushanova, A., Delgado, L. M., Wu, Z., Shologu, N., Kshirsagar, A., Raghunath, R., Mullen, A. M., Bayon, Y., Pandit, A., Raghunath, M., & Zeugolis, D. I. (2019). The Collagen Suprafamily: From Biosynthesis to Advanced Biomaterial Development. Advanced materials (Deerfield Beach, Fla.), 31(1), e1801651. https://doi.org/10.1002/adma.201801651

Albaugh, V. L., Mukherjee, K., & Barbul, A. (2017). Proline Precursors and Collagen Synthesis: Biochemical Challenges of Nutrient Supplementation and Wound Healing. The Journal of nutrition, 147(11), 2011–2017. https://doi.org/10.3945/jn.117.256404

Clifford, T., Ventress, M., Allerton, D. M., Stansfield, S., Tang, J., Fraser, W. D., Vanhoecke, B., Prawitt, J., & Stevenson, E. (2019). The effects of collagen peptides on muscle damage, inflammation and bone turnover following exercise: a randomized, controlled trial. Amino acids, 51(4), 691–704. https://doi.org/10.1007/s00726-019-02706-5

Caliari, S. R., & Harley, B. A. (2014). Structural and biochemical modification of a collagen scaffold to selectively enhance MSC tenogenic, chondrogenic, and osteogenic differentiation. Advanced healthcare materials, 3(7), 1086–1096. https://doi.org/10.1002/adhm.201300646

Downloads

Publicado

2022-05-30

Edição

Seção

Artigo de Revisão